華聲在線12月10日訊(通訊員 劉茜醇 孫執(zhí)豪)近日，南華大學(xué)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能實驗室林英武教授團隊在Nature旗下期刊Communications Biology發(fā)表研究性論文，建立了一種同位素19F標記方法，應(yīng)用天冬酰胺內(nèi)肽酶OaAEP1在多種金屬蛋白的羧基端引入19F，并通過19F核磁共振、X射線單晶衍射和光譜學(xué)等手段研究了不同金屬蛋白在溶液中的變構(gòu)效應(yīng)(如下圖)。
變構(gòu)效應(yīng)是許多生物大分子履行其生理功能的關(guān)鍵。目標蛋白質(zhì)在結(jié)合特定金屬離子、小分子藥物、輔基或效應(yīng)蛋白后可能會導(dǎo)致構(gòu)象的大幅度轉(zhuǎn)變，從而實現(xiàn)功能角色的轉(zhuǎn)換。該團隊分別研究了具有重要生理功能的不同金屬蛋白，包括血紅素蛋白Neuroglobin、鈣調(diào)蛋白Calmodulin和鈷離子/咕啉雙響應(yīng)的金屬調(diào)控蛋白CoaR等，發(fā)現(xiàn)19F修飾的羧基端可以作為一個優(yōu)良的核磁共振探針，用于探測蛋白質(zhì)結(jié)合血紅素或金屬離子時的變構(gòu)過程。該方法使用簡便、效率高，并且和基因密碼子拓展技術(shù)兼容，是一種有應(yīng)用前景的蛋白質(zhì)修飾方法。
本項研究工作主要由南華大學(xué)化學(xué)化工學(xué)院劉茜醇博士，碩士研究生郭鵬飛和余秋帆完成?；瘜W(xué)化工學(xué)院林英武教授和劉茜醇博士為共同通訊作者。項目受到國家自然科學(xué)基金和湖南省自然科學(xué)基金資助。
